Científica de la U. Autónoma estudia cómo la oscuridad regula la proteína FNR en la fotosíntesis
La fotosíntesis es el proceso que sostiene la vida en el planeta, pero todavía guarda secretos sobre cómo las plantas y microorganismos se adaptan a las variaciones de la luz. Un punto enigmático es el papel de la enzima ferredoxina-NADP⁺ reductasa (FNR), central en el transporte de electrones, cuya función nunca ha sido estudiada en condiciones reales de iluminación, a pesar de ser clave para generar energía en los organismos fotosintéticos.
“Queremos entender si la FNR se modula con la luz, cómo cambia su estructura y qué impacto tiene en la fotosíntesis. Aunque la enzima ya está caracterizada, siempre ha sido en la oscuridad, que no corresponde a sus condiciones naturales”, explica la Dra. Alejandra Herrera, académica de la Universidad Autónoma de Chile.
La luz, NADP y NADPH
Herrera se adjudicó un Fondecyt de Iniciación en Investigación 2025 (N.º 11250892), financiado por la Agencia Nacional de Investigación y Desarrollo (ANID), para profundizar en esta interrogante. El proyecto se centra en el estudio de la FNR de cianobacterias —microorganismos fotosintéticos— y cómo se comporta frente a la luz azul, luz roja y oscuridad. La enzima está directamente relacionada con la producción de NADPH, una molécula que transporta poder reductor y que es esencial en múltiples procesos biológicos.
Los objetivos
El proyecto contempla tres objetivos principales: evaluar cómo la luz afecta los parámetros cinéticos de la FNR y su interacción con sustratos como NADP⁺ y NADPH; determinar si la iluminación modula la unión de la FNR con la ferredoxina, proteína que le transfiere electrones; y analizar los cambios estructurales que sufre la enzima bajo distintas condiciones lumínicas, mediante técnicas como cristalografía de rayos X, anisotropía de fluorescencia y microscopía de fuerza atómica.
“Nunca se han cristalizado proteínas en presencia de luz azul o roja. Es un desafío metodológico enorme y, al mismo tiempo, una innovación que puede abrir nuevas perspectivas para comprender cómo la fotosíntesis responde a cambios ambientales”, agrega la investigadora.
Colaboración nacional e internacional
El proyecto integra una red de trabajo con especialistas en Chile y el extranjero. En el país colabora con Valentina Garrido, el Dr. Ricardo Zamora y el Dr. Pablo Galaz de la Universidad de Talca, mientras que a nivel internacional participan el Dr. Joan Pous (Instituto de Biología Molecular de Barcelona), y el Dr. Manuel López (U. de Rostock, Alemania), aportando en simulaciones moleculares y análisis biofísicos de la interacción proteína-luz.
“El gran reto es combinar experimentos y simulaciones para ver cómo la luz modifica la actividad y la estructura de la FNR. Cada avance requiere integrar química, biofísica y biología estructural”, subraya Herrera.
Proyección
El proyecto cuenta con un financiamiento de 35 millones de pesos anuales por tres años a través de ANID. “Soy científica del Estado. Afortunadamente Fondecyt ha financiado mi carrera, aunque siempre faltan más esfuerzos para apoyar la investigación en Chile”, sostiene.
Desde 2023, Herrera es académica de la Universidad Autónoma de Chile, donde dicta cursos de química general y laboratorio de química orgánica en la sede Talca. Su trayectoria incluye estudios de Bioquímica en la USACH, un magíster en Biotecnología Molecular en la Universidad de Barcelona, un doctorado en Biotecnología, y estadías postdoctorales en la U. de Chile, USACH e Instituto de Investigaciones Biomédicas de Barcelona.
“Mi reflexión es aportar con conocimiento sobre cómo la fotosíntesis se regula en condiciones reales de luz. Entender si la FNR es un modulador podría ayudarnos a explicar cómo las plantas y microorganismos logran adaptarse a ambientes cambiantes”, concluye.